Salute e malattia
Le proteasi seriniche sono una classe di enzimi che tagliano i legami peptidici tra gli amminoacidi che compongono le proteine. Sono fondamentali nella digestione, nella coagulazione del sangue e nel sistema immunitario.
Le proteasi sono enzimi che scindono le proteine. Le proteine consistono in una catena di amminoacidi legati da legami peptidici. Il sito attivo di una proteasi riconosce il suo substrato (una specifica conformazione proteica), vi si lega e taglia il legame peptidico. La scissione può attivare o inattivare la proteina, a seconda del tipo.
Le proteasi seriniche sono una famiglia di proteasi che hanno tutte l'amminoacido serina (abbreviato Ser o S) nel loro sito attivo. La serina è un amminoacido idrossilico e idrofilo ("che ama l'acqua").
Le proteasi seriniche sono specifiche per sequenza: prendono di mira solo un particolare schema di legami amminoacidici nelle proteine substrato. Scindono i loro bersagli attraverso una reazione chimica chiamata idrolisi, che implica l'aggiunta di acqua.
Il pancreas secreta tre proteasi seriniche cruciali per la digestione: chimotripsina, tripsina ed elastasi. Diversi fattori critici per la normale coagulazione del sangue — incluso il Fattore X, spesso coinvolto nell'emofilia — sono proteasi seriniche. Le proteasi seriniche sono anche importanti per la componente del complemento del sistema immunitario.
Le proteasi seriniche sono controllate da una classe di molecole chiamate serpine (inibitori delle proteasi seriniche). Le serpine ingannano le proteasi seriniche facendole legare a sé, imitando i loro substrati normali.
Nutrizione