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Modello chiave-serratura dell'azione enzimatica: Spiegazione dettagliata

Enzimi e catalisi

Gli enzimi sono proteine complesse prodotte dalle cellule vive che catalizzano reazioni biochimiche a diverse temperature corporee. Legano i substrati al sito attivo, alterano la distribuzione degli elettroni nei legami chimici del substrato e provocano reazioni che formano i prodotti, poi li rilasciano per rigenerarsi.

Specificità

Gli enzimi rimangono inalterati dopo aver catalizzato la scissione di molecole grandi in piccole. Sono altamente specifici, funzionano in un ristretto intervallo di temperatura e pH. Ogni reazione vitale richiede il proprio enzima specifico.

Forma

Il sito attivo ha una forma complementare al substrato. L'incastro tra enzima e substrato permette la reazione. Questa complementarità di forme ha portato alla teoria chiave-serratura.

Teoria di Fischer (1894)

Emil Fischer paragonò l'azione enzimatica a una serratura (enzima) e una chiave (substrato). Solo la chiave corretta entra nel buco della serratura (sito attivo).

Limiti del modello

Il modello spiega l'alta specificità ma non considera la stabilizzazione dell'enzima nello stato di transizione, né la flessibilità enzimatica; è rigido.

Modifica di Koshland (1958) - Teoria dell'adattamento indotto

Daniel Koshland propose che il substrato aiuti a determinare la forma finale dell'enzima, che è più flessibile. Questo modello modificato spiega perché alcuni composti si legano ma non innescano la reazione se l'enzima è stato distorto troppe volte.