Collagene: struttura, tipi, funzioni e patologie correlate

La proteina strutturale per eccellenza

~30% della massa proteica corporea. Non solo capelli (pubblicità shampoo): presente in tutti i tessuti connettivi e di supporto. Abbondante dove serve resistenza e/o elasticità: cartilagine, ossa, tendini, pelle.

Proprietà meccaniche straordinarie

• Resistenza a trazione senza allungamento: tendini (trasmettono forza muscolo-osso)
• Elasticità: pelle
• Flessibilità: tendini che si piegano attorno ad articolazioni

Architettura molecolare

Fibra collagene = migliaia di molecole legate da legami covalenti (i più forti tra proteine) + reticolazione sfalsata. Molecola = 3 polipeptidi (catene aminoacidiche) avvolti in tripla elica. Sequenza ripetitiva: Glicina-Prolina-X (X = qualsiasi aminoacido).

28 tipi identificati nei vertebrati

Tipi I-IV i più diffusi. Differenze per segmenti che interrompono l'elica (aminoacidi in posizione X). Distribuzione tessuto-specifica:

• Cartilagine: molto tipo II
• Membrane basali: principalmente tipo IV

Patologie da difetto collagene

• Sindrome di Ehlers-Danlos (genetica): produzione anomala → ecchimosi facili, iperelasticità cutanea
• Scorbuto (carenza vitamina C): vitamina C necessaria per aminoacidi essenziali del collagene. Senza → fibre non riparabili → vasi, tendini, ossa fragili

Malattie acquisite o da mutazione genetica.