Emoglobina e Trasporto Ossigeno: Meccanismo, Cooperatività e Regolazione Allosterica
L'emoglobina (Hb) è una proteina tetramérica (α₂β₂) negli eritrociti che trasporta O₂ da polmoni a tessuti.
Struttura-Funzione
- Ogni subunità: catena globinica + eme (protoporfirina IX + Fe²⁺).
- Fe²⁺ lega O₂ reversibilmente; 4 O₂ per tetramero Hb.
Legame Cooperativo (Curva Sigmoidale)
- Stato T (teso): bassa affinità.
- Stato R (rilassato): alta affinità.
- Legame 1° O₂ facilita successivi → caricamento efficiente in polmoni (alto pO₂), scarico in tessuti (basso pO₂).
Regolatori Allosterici (Spostamento Destra = Affinità Minore = Scarico Potenziato)
- ↓ pH (effetto Bohr): CO₂/H⁺ stabilizzano stato T.
- ↑ pCO₂: Formazione carbammato su N-termini.
- ↑ Temperatura: Tessuti metabolicamente attivi.
- ↑ 2,3-BPG: Lega cavità centrale; elevato in anemia, ipossia, gravidanza.
Correlati Clinici
- Spostamento sinistra (alta affinità): HbF, metaemoglobina, intossicazione CO, alcalosi → ipossia tissutale.
- Spostamento destra (bassa affinità): Acidosi, febbre, alto 2,3-BPG → scarico facilitato ma caricamento compromesso.
- Ossimetria pulsata: Misura SpO₂ (saturazione funzionale); ingannata da COHb, MetHb.