Tripsina: Struttura, Funzione e Ruolo nella Digestione
I Fatti
- La digestione inizia nello stomaco e continua nell'intestino tenue, dove si trova la tripsina. L'intestino tenue ha pH ~8 (leggermente alcalino), ideale per l'attività enzimatica massima. A 5°C, la tripsina (come polvere secca) è stabile per anni.
Introduzione
- La tripsina è prodotta dal pancreas ed è molto simile in struttura, composizione chimica e meccanismo d'azione alla chimotripsina, la proteasi pancreatica primaria. In particolare, entrambi gli enzimi contengono residui di istidina (amminoacido essenziale) e serina (composto organico) nei siti attivi.
Struttura
- La tripsina è formata dalla scissione (cleavage) del precursore inattivo tripsinogeno (enzima pancreatico), secondo "Enzymes of Molecular Biology" di Michael M. Burrell. Viene poi attivata da una scissione proteolitica limitata a un singolo legame peptidico, catalizzata da numerosi enzimi tra cui proteasi della muffa, enterochinasi e la stessa tripsina. Inoltre, la tripsina è attiva solo contro i legami peptidici delle proteine che hanno gruppi carbossilici donati da arginina e lisina.
Specificità
- Tra tutti gli enzimi proteolitici, la tripsina è la più restrittiva per numero di legami chimici che rompe. La sua attività proteasica è limitata alle catene laterali caricate positivamente di lisina e arginina. Inoltre, secondo Burrell, la tripsina può idrolizzare legami esterici e ammidi dei derivati sintetici di lisina e arginina.
Considerazioni
- Negli anni '70, la tripsina fu isolata da varie fonti: alce, balena, foca elefante, maiali, umani, pescecane. Esibisce attività esterase (scinde esteri in acido e alcol) e amidasi (catalizza reazioni chimiche). È inibita da composti organofosforici: inibitore naturale (pancreas) e diisopropil fluorofosfato. Altri inibitori: fagioli di Lima, albumina d'uovo, soia. Lo ione argento è anche inibitore. Al contrario, l'attivazione è stimolata da ioni lantanidi.