Mioglobina: proteina deposito ossigeno che dà al muscolo scheletrico il colore rosso-bruno

La mioglobina è una proteina emica monomerica (17 kDa) espressa in muscolo cardiaco e scheletrico. Lega O₂ con affinità maggiore (P₅₀ ~2–3 mmHg) dell'emoglobina (P₅₀ ~26 mmHg), funzionando come riserva intracellulare O₂ e facilitatore diffusione O₂ ai mitocondri.

Base del colore

• Ossimioglobina (MbO₂) = rosso vivo (carne fresca).
• Deossimioglobina = rosso-violaceo.
• Metamioglobina (Fe³⁺) = marrone (ossidata, carne invecchiata).

Ruolo fisiologico

• Buffer O₂ durante contrazione intensa (quando flusso capillare compresso).
• Diffusione facilitata: Mb trasporta O₂ da sarcolemma a mitocondri.
• Scavenging NO, modulazione ROS.

Rilevanza clinica

• Rabdomiolisi: massivo rilascio mioglobina → tossicità tubulare renale (eme-mediata), IRA. Urine dipstick positivo "sangue" (eme) ma nessun eritrocita.
• Biomarcatore cardiaco: mioglobina sale precocemente (1–3 h) post-IM ma manca specificità (rilascio muscolo scheletrico). Troponina preferita.
• Tipizzazione fibre muscolari: Tipo I (lento ossidativo) > Tipo IIa > IIx in contenuto mioglobina → carne più scura.