Salute e malattia
Le immunoglobuline umane sono proteine specifiche che aiutano a combattere infezioni, solitamente esposizioni ricorrenti a uno specifico antigene. Ogni Ig ha struttura proteica diversa per rispondere a un antigene specifico. Cinque classi: IgG, IgA, IgD, IgE, IgM. IgG rappresenta ~70-75% degli anticorpi totali. Quattro sottoclassi: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.
Le concentrazioni sieriche relative differiscono: IgG1 predomina, seguita da IgG2. IgG3 e IgG4 concentrazioni simili, ma quantità molto piccole.
Le diverse sottoclassi danno flessibilità nella risposta a virus/batteri. Tutte e quattro hanno piccole differenze strutturali per riconoscere antigeni specifici. Una volta attivate, marcano l'antigene con un rivestimento proteico; macrofagi fagocitano e distruggono.
Diverse malattie si associano a carenza di IgG o sottoclassi. IgG1 è la più abbondante: sua carenza riduce risposta immunitaria generale → infezioni ricorrenti. Carenza IgG2 → risposta ridotta ad antigeni incapsulati (proteina di copertura) → minore difesa contro questi organismi.
IgG3, pur in quantità minime, è cruciale per la risposta immunitaria: sua ridotta produzione predispone a infezioni ricorrenti. Carenza IgG4 più difficile da quantificare. Tutte le sottoclassi IgG attraversano la barriera placentare (immunità materna al neonato). IgG4 potrebbe non raggiungere maturazione fino a 2-3 anni. Cambiamenti nella maturazione individuale modificano i livelli di IgG4.
Disturbi del sistema immunitario