Emoglobina: Trasporto Ossigeno, Trasporto CO₂ e Oltre

L'emoglobina (Hb) è la proteina contenente ferro nei globuli rossi responsabile del trasporto gas respiratori e molto altro.

Funzioni Chiave

1. Trasporto Ossigeno

Ogni tetramero Hb lega 4 molecole O₂ cooperativamente (curva dissociazione sigmoidale). Carica in polmoni (alto pO₂) e scarica in tessuti (basso pO₂, alto pCO₂, basso pH, alto 2,3-BPG, alta temperatura).

2. Trasporto Anidride Carbonica

• ~10% come carbamino-Hb (legato a catene globiniche)
• ~70% come bicarbonato (HCO₃⁻) via anidrasi carbonica
• ~20% disciolto in plasma

3. Tamponamento Acido-Base

Residui istidina legano/rilasciano H⁺; Hb è un maggior tampone ematico. Effetto Bohr: H⁺ e CO₂ promuovono rilascio O₂ nei tessuti.

4. Modulazione Ossido Nitrico (NO)

Hb lega NO (vasodilatatore) e S-nitrosotioli, influenzando tono vascolare e consegna ossigeno.

5. Conservazione Ferro

Globuli rossi senescenti fagocitati; ferro riciclato via transferrina per nuova sintesi eme.

Rilevanza Clinica

Emoglobinopatie (falciforme, talassemia) e disordini acquisiti (metaemoglobinemia, intossicazione CO) disruptano queste funzioni. HbA1c riflette glicemia media su vita globulo rosso (~120 giorni).