Digestione proteine: Dalla denaturazione gastrica all'assorbimento intestinale
La proteina alimentare subisce una scomposizione precisamente coreografata—da grandi polipeptidi nello stomaco ad aminoacidi liberi e piccoli peptidi pronti per l'assorbimento nell'intestino tenue.
1. Stomaco: Inizio scomposizione proteica
- Succo gastrico: HCl (pH 1,5–3,5) denatura proteine (svolge struttura terziaria) e converte pepsinogeno → pepsina.
- Pepsina: Endopeptidasi che spezza legami peptidici interni, producendo grandi polipeptidi.
- Rimescolamento: Miscelazione meccanica migliora contatto enzima-substrato.
Nessun assorbimento significativo avviene qui; lo stomaco prepara le proteine per la digestione intestinale.
2. Intestino tenue: Completamento e assorbimento
Enzimi Pancreatici (pH alcalino, attivati da enterochinasi)
- Tripsina, chymotripsina: Endopeptidasi—spezzano legami interni.
- Carbossipeptidasi: Exopeptidasi—spezzano aminoacidi C-terminali.
- Elastasi: Degrada elastina e altre proteine resistenti.
Peptidasi del bordo a spazzola (sui microvilli)
- Aminopeptidasi: Spezzano aminoacidi N-terminali.
- Dipeptidasi: Spezzano dipeptidi in singoli aminoacidi.
Assorbimento
- Aminoacidi e di/tripeptidi entrano negli enterociti via trasportatori specifici (PepT1 per peptidi).
- Peptidasi intracellulari completano idrolisi ad aminoacidi liberi.
- Aminoacidi escono lateralmente in sangue portale → fegato.
Ruolo della bile
La bile emulsiona i grassi alimentari, aiutando l'azione della lipasi. Non digerisce direttamente le proteine ma supporta l'ambiente luminale per pasti misti.
Risultato
Gli aminoacidi sono consegnati via vena porta epatica al fegato per:
- Sintesi proteica
- Gluconeogenesi (durante digiuno)
- Produzione energia (transaminazione → ciclo TCA)
- Sintesi urea (smaltimento azoto)
Una digestione proteica efficiente richiede acido gastrico intatto, funzione pancreatica, mucosa intestinale sana—qualsiasi interruzione compromette lo stato nutrizionale.