Tripsina: l'enzima digestivo proteine — funzione, attivazione e uso clinico

Panoramica tripsina

Tripsina è una serina proteasi (endopeptidasi) secreta dal pancreas come tripsinogeno inattivo. Nel duodeno, enteropeptidasi (enterochinasi) attiva tripsinogeno a tripsina, che poi attiva altri zimogeni pancreatici (chymotripsinogeno, procarbossipeptidasi, proelastasi).

Specificità e azione

• Cleava legami peptidici lato carbossilico amminoacidi basici: lisina e arginina.
• Funziona ottimalmente a pH 7,5–8,5 (ambiente duodenale).
• Ulteriormente idrolizza peptidi in oligopeptidi e amminoacidi per assorbimento via peptidasi bordo a spazzola e trasportatori.

Contesto fisiologico

Pepsina gastrica inizia digestione proteine a basso pH. Tripsina e altre proteasi pancreatiche continuano idrolisi in intestino tenue alcalino. Deficit (es. fibrosi cistica, pancreatite cronica) causa malassorbimento proteine, steatorrea, malnutrizione.

Uso clinico

Tripsina usata in debridement ferite (topica), colture cellulari (dissociazione cellule), e come marcatore diagnostico (elastasi-1 fecale, tripsinogeno) per funzione esocrina pancreatica.