Amilasi: come questo enzima accelera la digestione dei carboidrati
L'amylasi è un enzima digestivo che catalizza l'idrolisi dei legami α-1,4-glicosidici in amido e glicogeno, spezzandoli in maltosio, maltotriosio, e α-limit destrine.
Meccanismo d'azione
- Legame substrato: il sito attivo dell'amylasi accomoda la catena elicoidale dell'amido.
- Catalisi: residui acido-base scindono legami glicosidici, abbassando energia attivazione.
- Rilascio prodotti: oligosaccaridi minori diffondono via per ulteriore digestione da maltasi, saccarasi-isomaltasi.
Fonti e siti
- Amilasi salivare (ptialina): secreta da ghiandole salivari; inizia digestione in bocca (pH ~6,7–7,0). Inattivata da acido gastrico.
- Amilasi pancreatica: secreta in duodeno; lavora a pH 6,7–7,0 (bicarbonato neutralizza chimo). Contributore maggiore.
Regolazione
- Stimoli neurali (vagale) e ormonali (CCK, secretina) innescano secrezione pancreatica.
- Feedback: nutrienti luminale sostengono rilascio.
Rilevanza clinica
- Amilasi sierica elevata: pancreatite acuta (3× ULN), malattia ghiandole salivari, macroamilasemia, insufficienza renale.
- Carenza: rara congenita; causa malassorbimento amido, diarrea, gonfiore.
L'amylasi esemplifica l'efficienza enzimatica: una molecola processa migliaia di substrati al secondo, trasformando l'amido dietetico in zuccheri assorbibili in minuti.