Catalasi: proprietà, funzione e importanza

La catalasi è un enzima presente nelle cellule di animali, piante e batteri aerobici. Un enzima è una grande molecola organica sintetizzata nelle cellule per agire come catalizzatore in una reazione. Ogni enzima ha una funzione specifica: la catalasi converte un sottoprodotto potenzialmente dannoso in elementi utilizzabili.

Funzione

• La catalasi, come la maggior parte degli enzimi, è una proteina. Si trova nei perossisomi, organelli membranosi delle cellule. Ha un'importante funzione biologica: catalizza la decomposizione del perossido di idrogeno, sostanza tossica per gli organismi, in acqua e ossigeno molecolare, entrambi innocui e utili.

Struttura

• La catalasi ha struttura a manubrio con quattro catene polipeptidiche, ciascuna con oltre 500 aminoacidi. Ha anche quattro gruppi eme, composti da anelli protoporfirinici con un atomo di ferro. Questi anelli sono annidati nelle quattro catene.

L'importanza della catalasi

• Il perossido di idrogeno è sottoprodotto di molte funzioni biologiche. Tutti gli organismi aerobici usano ossigeno per la respirazione. La riduzione dell'ossigeno in acqua è talvolta incompleta, e un elettrone extra da uno ione metallico può trasferirsi, formando perossido. Tuttavia, la maggior parte del perossido di idrogeno si forma durante la produzione di ATP nei mitocondri.
  Benché il perossido sia tossico per le cellule, la reazione che lo decompone in acqua e ossigeno avviene rapidamente ed efficientemente. La catalasi è uno degli enzimi più efficienti, con un turnover vicino a 200.000 eventi/secondo/sottounità. Senza catalasi, il perossido rimarrebbe danneggiando le cellule.

Fattori che influenzano l'attività della catalasi

• L'attività della catalasi è influenzata da temperatura, pH, concentrazione salina, quantità di substrato, presenza di inibitori o attivatori.
  La temperatura è cruciale in tutte le reazioni biochimiche: temperature alte causano denaturazione enzimatica. Man mano che l'enzima denatura, cambia conformazione, il substrato si lega meno efficientemente, diminuendo la reazione. Fino alla temperatura massima (diversa per ogni tipo di catalasi), la reazione aumenta con la temperatura.
  Il pH (scala 0-14) misura acidità o concentrazione ioni idrogeno. Soluzioni più acide (sotto 7) fanno guadagnare ioni idrogeno all'enzima; più basiche (sopra 7) ne fanno perdere. Entrambi gli estremi riducono la velocità di reazione alterando i legami chimici della catalasi.
  Due tipi di inibitori: non competitivi (legano fuori dal sito attivo) e competitivi (legano al sito attivo). Solfato di rame è inibitore non competitivo noto, cianuro è inibitore noto.
  In generale, aumentando perossido di idrogeno aumenta la velocità di reazione. Ma le reazioni enzimatiche seguono l'equazione di Michaelis-Menten: ogni reazione raggiunge un punto di saturazione, oltre il quale più substrato non ha effetto.

Altri usi della catalasi

• Presente in quasi tutti gli organismi viventi, la catalasi è tra gli enzimi più studiati. Questo ha portato a scoprire altre funzioni. La catalasi tratta l'interno degli involucri alimentari: previene l'ossidazione e aiuta a conservare il cibo. È usata anche nella sterilizzazione a freddo, processo che conserva latte e formaggio trattandoli con perossido di idrogeno; la catalasi rimuove tracce residue di perossido.