Struttura delle fibre di collagene: composizione e funzione

Il collagene costituisce il 25-35% delle proteine tissutali nei mammiferi. Forma tessuti connettivi, capelli e altri tessuti maggiori. È organizzato in filamenti fibrosi specifici per funzione.

Sottounità

Il collagene si scompone in sottounità chiamate tropocollagene. Catena polipeptidica che forma tripla elica stabilizzata da legami idrogeno.

Componenti

Prevalentemente acidi amino. Alte concentrazioni di glicina e prolina, plus idrossiprolina e idrossilisina. Vitamina C non è componente diretto della catena ma necessaria per la sintesi.

Tipi

29 tipi identificati. Maggioranza: tipi 1,2,3,4. Tipo 1: tessuti molli (cute, organi interni, tendini, ossa). Tipo 2: cartilagini. Tipo 3: membrane/tessuti reticolari. Tipo 4: membrane basali cellulari.

Formazione

In vivo: dentro la cellula. Tre catene peptidiche si formano lungo reticolo endoplasmatico rugoso nei ribosomi. In vitro: fuori dalla cellula, in laboratorio con processi manuali.

Fibra

Catena di 5 molecole di tropocollagene. Base aminoacidica = proteina. Molecole di tropocollagene hanno disposizione sfalsata: permette unione a filamenti adiacenti, conferendo resistenza aggiuntiva.