Emoglobina: Il Trasportatore d'Ossigeno Che Rende Possibile la Vita

Emoglobina (Hb) è la proteina ferro-contenente nei globuli rossi che rende efficiente il trasporto d'ossigeno — senza, l'ossigeno disciolto soddisferebbe meno dell'1% dei bisogni metabolici.

Architettura Molecolare

• Struttura Tetramerica: Due catene α-globina + due β-globina (HbA adulto).
• Gruppi Eme: Ogni catena lega un eme (protoporfirina IX + Fe²⁺).
• Capacità: Quattro molecole O₂ per molecola emoglobina.

Dinamiche Legame Ossigeno

• Legame Cooperativo: Primo O₂ aumenta affinità per il successivo — creando curva dissociazione sigmoidale.
• P₅₀: PO₂ a 50% saturazione (~26–27 mmHg).
• Effetto Bohr: ↓pH / ↑CO₂ / ↑2,3-BPG / ↑temperatura → shift destra → rilascio O₂ potenziato nei tessuti.

Misurazioni Cliniche

• Concentrazione Hb: g/dL (Uomini 13.5–17.5; Donne 12.0–15.5).
• Ematocrito: % volume sanguigno come GR (~3× Hb).
• HbA1c: Emoglobina glicata; media glicemia 3 mesi.
• Emoglobine Varianti: HbS (falciforme), HbC, HbE, talassemie.

Firma Cromatica

• Ossiemoglobina: Rosso vivo (arterioso).
• Deossiemoglobina: Rosso scuro/bluastro (venoso).