Struttura Emoglobina A (HbA): Sequenze Amminoacidiche Globine Alfa e Beta

L'emoglobina adulta (HbA, α₂β₂) è un tetramero composto da due catene α-globina e due β-globina, ciascuna legante un gruppo eme. Le sequenze primarie (UniProt P69905 per α, P68871 per β) sono:

Catena Alfa (141 Amminoacidi)

VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR

Catena Beta (146 Amminoacidi)

VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH

Significato Strutturale e Funzionale

• Entrambe catene si ripiegano nel classico globin fold (8 eliche A–H) formando tasche eme.
• Interfacce α₁β₁ e α₂β₂ (alta affinità) e α₁β₂/α₂β₁ (affinità inferiore) mediano legame O₂ cooperativo.
• Residui chiave: His prossimale (F8) lega Fe²⁺; His distale (E7) stabilizza O₂ legato.
• Mutazioni causano emoglobinopatie (es. HbS β6 Glu→Val; HbC β6 Glu→Lys; talassemie).

La conservazione sequenziale tra mammiferi sottolinea il ruolo essenziale dell'emoglobina nel trasporto ossigeno.