Struttura dell'emoglobina: Catene globiniche, gruppi Eme e legame cooperativo O₂

Catene Globiniche

L'emoglobina adulta (HbA) è un tetramero: due catene α-globiniche e due β-globiniche. Ogni catena si ripiega in struttura globulare compatta con tasca per l'eme.

Gruppi Prostetici Eme

Ogni globina lega un eme — un anello porfirinico contenente ferro. Il ferro ferroso (Fe²⁺) coordina quattro azoti porfirinici e un'istidina prossimale; il sesto sito lega O₂ reversibilmente.

Legame Cooperativo

Il legame di O₂ a un eme aumenta l'affinità dei restanti tre (cooperatività positiva). Questa curva sigmoidale permette caricamento efficiente nei polmoni (alto PO₂) e rilascio nei tessuti (basso PO₂).

Modulatori Allosterici

• CO₂ e H⁺ (effetto Bohr): Riducono affinità → maggiore rilascio O₂ in tessuti metabolicamente attivi.
• 2,3-BPG: Lega deossiemoglobina, stabilizza stato T, riduce affinità.
• Cl⁻: Modula affinità fisiologicamente.

Questa regolazione squisita adatta la consegna O₂ alla domanda tissutale.