Legame emoglobina-ossigeno: ruolo centrale della pO₂
Determinante primario: Pressione parziale O₂ (pO₂)
Il legame O₂ dell'emoglobina segue una curva di dissociazione sigmoidale per legame cooperativo tra le sue quattro subunità.
- Polmoni (pO₂ alta ~100 mmHg) – Hb saturata (~97%).
- Tessuti (pO₂ bassa ~40 mmHg) – Hb rilascia O₂ ripidamente.
Fattori modulanti (Spostamenti curva)
- Effetto Bohr – ↓pH (↑CO₂, lattato) → shift destra → più facile rilascio O₂.
- Temperatura – ↑Temp → shift destra (muscolo in esercizio).
- 2,3-BPG – ↑ in ipossia cronica/anemia → shift destra.
- CO₂ – Formazione carbamino stabilizza stato T.
Rilevanza clinica
- Ossimetria legge SpO₂ (saturazione arteriosa); consegna tessuti dipende da gradiente pO₂, concentrazione Hb, gittata cardiaca.
- Shift sinistra (Hb fetale, metaemoglobina, alcalosi) → rilascio O₂ compromesso.
- Shift destra → miglior consegna tessuti ma saturazione arteriosa più bassa a data pO₂.
La forma della curva assicura caricamento efficiente in polmoni e scarico in tessuti attraverso il range fisiologico pO₂.