Salute e malattia
L'ossigeno viaggia dai polmoni ai tessuti tramite l'emoglobina, proteina dei globuli rossi. L'emoglobina contiene ferro, che conferisce al sangue il colore rosso; per questo è chiamata pigmento respiratorio.
L'emoglobina è una proteina eme tetramerica: quattro catene polipeptidiche ripiegate in quattro strutture globulari (monomeri). Ogni monomero contiene un gruppo prostetico eme con un atomo di ferro al centro. Nello stato Fe2+ ossidato, il ferro lega l'ossigeno nell'ambiente ricco di O2 dei polmoni. Ogni atomo di ferro lega una molecola di O2; ogni emoglobina ne trasporta quattro. Ogni globulo rosso contiene circa 250 milioni di molecole di emoglobina, aumentando enormemente la capacità di trasporto dell'ossigeno.
L'emoglobina cattura l'ossigeno nei polmoni e lo rilascia nei tessuti grazie alla differenza di pH: i tessuti sono più acidi (pH più basso), il che riduce l'affinità dell'emoglobina per l'O2 e aumenta quella per ioni H+. Gli ioni H+ abbondano nei tessuti per la reazione tra CO2 (prodotto nei tessuti) e acqua che forma bicarbonato, quando la CO2 diffonde nei globuli rossi.
Tutte e quattro le molecole di O2 vengono rilasciate nei tessuti e sostituite da ioni H+. Quando l'emoglobina torna ai polmoni, il pH più alto fa sì che gli ioni H+ siano più attratti dall'ambiente che dall'eme: lasciano l'emoglobina, sostituiti da O2, e il ciclo ricomincia.
Questo sistema permette anche il trasporto della CO2 ai polmoni per l'eliminazione. La CO2 è insolubile in acqua, ma l'ione bicarbonato è solubile e viaggia nel sangue ai polmoni, dove reagisce con gli ioni H+ rilasciati tornando CO2 gassosa, esalata col respiro successivo.
Il monossido di carbonio ha affinità per l'emoglobina molto superiore all'ossigeno. Nell'intossicazione da CO, questo legame preferenziale impedisce il trasporto e il rilascio di O2 ai tessuti, causando asfissia e morte.
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