Amminoacidi: i mattoni degli anticorpi
Gli anticorpi (immunoglobuline) sono proteine — polimeri di amminoacidi legati da legami peptidici.
Struttura anticorpo
- Due catene pesanti identiche (~50 kDa ciascuna) + due catene leggere identiche (~25 kDa ciascuna).
- Ogni catena: regione variabile (V) (legame antigene) + regione costante (C) (funzioni effettore).
- Diversità regione V da ricombinazione V(D)J + ipermutazione somatica → ~1011 specificità.
- Legami disolfuro legano catene; glicosilazione su Fc (regione C catena pesante).
La sequenza amminoacidica determina
- Specificità antigene (anelli CDR in regione V).
- Isotipo/Classe (IgG, IgM, IgA, IgE, IgD) → funzione effettore (complemento, recettori Fc, trasferimento placentare).
- Affinità, stabilità, emivita.
Sintesi
Plasmacellule (linfociti B differenziati) producono ~2.000–20.000 molecole anticorpo/secondo. Richiede robusta macchina sintesi proteica e processamento ER/Golgi.
Senza amminoacidi → niente anticorpi → niente immunità umorale adattativa.