Capire gli Anticorpi: Tipi, Struttura e Funzione
Caratteristiche Generali
Anticorpi (immunoglobuline) = proteine del sangue nella risposta immunitaria adattativa. Molto specifici: ciascuno si lega a un particolare antigene (sostanza estranea). Nonostante specificità, raggruppabili in 5 classi basate sulla regione costante: IgM, IgA, IgD, IgG, IgE.
Struttura Base
Quattro catene polipeptidiche: 2 catene leggere + 2 pesanti → monomero anticorpale. Una leggera + una pesante si allineano formando immagine speculare con le altre due → forma a "Y" o "T". Catena pesante ≈ 2x lunghezza leggera. Entrambe hanno porzione costante e variabile. Porzioni variabili (leggere + pesanti) si incontrano all'apice della "Y"/"T" → sito legame antigene. Ogni sito è antigene-specifico. Regioni costanti relativamente uguali tra classi immunoglobuline.
Classi di Anticorpi
IgM
- Forma monomero e pentamero (5 monomeri legati)
- Monomero: legato su superficie cellula B → sito legame antigene della cellula
- Pentamero: circola liberamente nel sangue al rilascio da cellula plasmatica
- Primo anticorpo rilasciato in risposta immunitaria primaria → utilità diagnostica per stadio infezione
IgA
- Monomero e dimero (2 monomeri legati)
- Fluidi/escrezioni normali: sudore, saliva, latte, succo intestinale
- Proteggono cellule epiteliali della pelle da infezioni batteriche
IgD
- Monomero
- Quasi universalmente legato a cellula B → sito legame antigene
- Importante per attivazione cellula B
IgG
- Monomeri = maggioranza anticorpi in circolo
- Sangue e linfa; attraversano placenta → immunità passiva madre-feto
- Proteggono da virus, batteri, tossine
- Forti "complement fixers": fissazione complemento → lisi cellula estranea
IgE
- Monomeri, alti livelli in reazioni allergiche
- Segnalano rilascio istamina e mediatori infiammatori al legame antigene
- Rilasciati da cellule cutanee, tonsille, cellule rivestimento vie respiratorie/digestive