Amilasi: l'enzima chiave per la digestione dei carboidrati
Amilasi – Struttura, Funzione e Rilevanza Clinica
Amilasi idrolizza legami α-1,4-glicosidici in amido, glicogeno e polisaccaridi correlati → maltosio, maltotriosio, α-limit destrine.
Fonti e Isoforme
| Isoforma | Gene | Fonte primaria | Ruolo fisiologico |
|---|
| Salivare (AMY1) | AMY1A/B/C | Ghiandole salivari (parotide) | Inizia digestione amido in bocca; continua nel bolo |
| Pancreatica (AMY2) | AMY2A/B | Cellule acinari pancreatiche | Principale digestione luminale nel duodeno |
Meccanismo
- Metalloenzima calcio-dipendente.
- Cleavage casuale di legami α-1,4 interni (azione endo-).
- Non può cleavare punti di ramificazione α-1,6 (limit destrine restano per saccarasi-isomaltasi).
Significato Clinico
- Elevazione amilasi sierica: Pancreatite acuta (3× ULN), malattia ghiandole salivari, macroamilasemia, insufficienza renale, ulcera perforata.
- Amilasi urinaria: Più specifica per origine pancreatica.
- Variazione genetica: Numero copie AMY1 correlato con adattamento amido, rischio obesità (dibattuto).
Riassunto digestione
- Bocca: Amilasi salivare inizia idrolisi (pH 6,7-7,0).
- Stomaco: Amilasi inattivata da acido (pH <4).
- Duodeno: Amilasi pancreatica agisce (pH 7-8); maltasi, saccarasi-isomaltasi completano a glucosio.
- Assorbimento: SGLT1 (glucosio/galattosio), GLUT5 (fruttosio).
Senza amilasi, carboidrati complessi raggiungerebbero colon → diarrea osmotica, gonfiore, malnutrizione.