Struttura e funzione enzimi: come aminoacidi creano potere catalitico
Gli enzimi sono proteine globulari che catalizzano reazioni biochimiche. La loro funzione emerge da architettura precisa aminoacidi.
Da sequenza a funzione
- Struttura primaria: catena lineare aminoacidi (codificata geneticamente). Sequenza determina tutto struttura ordini superiori.
- Struttura secondaria: α-eliche, β-fogli — legami idrogeno tra gruppi carbonilici/amminici backbone.
- Struttura terziaria: ripiegamento 3D — core idrofobico, ponti disolfuro, interazioni ioniche, van der Waals. Crea sito attivo (legame substrato + residui catalitici).
- Struttura quaternaria: assemblaggio multiple sottounità (es. emoglobina, DNA polimerasi).
Sito attivo e catalisi
- Tasca 3D specifica complementare a substrato (chiave-serratura / induced fit).
- Residui catalitici (es. triade Ser-His-Asp in proteasi seriniche) stabilizzano stato transizione → abbassano energia attivazione (ΔG‡).
- Cofattori: ioni metallici (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺), coenzimi (NAD⁺, FAD, CoA) — spesso vitamina-derivati.
Principi chiave
- Specificità: Un enzima → una reazione (o classe). Geometria sito attivo + complementarità chimica.
- Regolazione: Allosteria, modificazione covalente (fosforilazione), attivazione zimogeno, inibizione feedback.
- Denaturazione: Calore, pH estremi, caotropi → svolta → perdita funzione (spesso irreversibile).
Esempio: Anidrasi carbonica
Zn²⁺ nel sito attivo coordina H₂O → OH⁻ nucleofilo attacca CO₂ → HCO₃⁻. Turnover: 10⁶/sec. Illustra catalisi ione metallo, prossimità/orientamento, stabilizzazione stato transizione.
Sequenza aminoacidi → ripiegamento → sito attivo → catalisi. Il dogma centrale enzimologia.