Emoglobina: il pigmento rosso vitale nei globuli rossi - struttura e funzione
Emoglobina (Hb) è una metalloproteina tetrameria che trasporta O₂ e CO₂ nel sangue vertebrati.
Struttura
- Catene globiniche: 4 sottounità - 2α (141 aa) + 2β (146 aa) in HbA adulto (α₂β₂). HbF fetale = α₂γ₂.
- Gruppi eme: 4 per tetramero. Ciascuno = anello protoporfirina IX + Fe²⁺ centrale (ferro ferroso).
- Coordinazione ferro: 4 azoti pirroli + istidina prossimale (F8) + O₂ (6° sito, reversibile).
Legame ossigeno - Allosteria cooperativa
- Stato T (teso): Bassa affinità (deossiHb).
- Stato R (rilassato): Alta affinità (ossiHb).
- Legame primo O₂ facilita legami successivi → curva dissociazione sigmoidale.
- P₅₀: ~26 mmHg (pressione parziale a 50% saturazione).
Modulatori chiave (Effetto Bohr e altro)
| Fattore | Effetto affinità O₂ | Ruolo fisiologico |
|---|
| ↑ H⁺ (↓ pH) | ↓ (Shift destra) | Aumenta rilascio O₂ in tessuti acidi (esercizio, CO₂) |
| ↑ CO₂ | ↓ (Formazione carbammino) | Stesso |
| ↑ 2,3-BPG | ↓ (Stabilizza stato T) | Adattamento altitudine, anemia; HbF bassa affinità BPG → più alta affinità O₂ |
| ↑ Temperatura | ↓ | Esercizio → rilascio O₂ |
| CO | ↑↑ (200-250x affinità) | Avvelenamento CO: shift sinistra + capacità ridotta |
Varianti e disordini
- Anemia falciforme (HbS): β6 Glu→Val → polimerizzazione quando deossigenata.
- Talassemie: Ridotta sintesi catena α o β.
- Metaemoglobinemia: Fe³⁺ (ferrico) - non lega O₂.
Misurazione clinica
Emocromo: concentrazione Hb (g/dL). Pulsossimetria: SpO₂ (saturazione funzionale. Co-ossimetria: disemoglobine (COHb, MetHb).