Anticorpi (Immunoglobuline): struttura, classi e ruoli clinici

Anticorpi: I difensori a Y dell'immunità

Anticorpi (anche immunoglobuline, Ig) sono glicoproteine a Y prodotte da plasmacellule (linfociti B differenziati) in risposta a un antigene.

Struttura

• Due catene pesanti identiche, due catene leggere identiche (legate da ponti disolfuro).
• Regione Fab (legame antigene): Domini variabili (VH, VL) conferiscono specificità.
• Regione Fc (effettore): Domini costanti; lega recettori Fc, complemento.

Cinque classi (Isotipi)

Isotipo	Ruolo primario
IgG	Principale anticorpo sierico; risposta secondaria; attraversa placenta; opsonizzazione, attivazione complemento, ADCC.
IgM	Prima risposta; pentamero; potente attivatore complemento; agglutinazione; recettore linfocita B (monomero).
IgA	Immunità mucosa (IgA secretrice dimero); previene adesione patogeni.
IgE	Ipersensibilità tipo I (allergia); difesa parassiti; lega mastociti/basofili.
IgD	Recettore linfocita B; ruolo in attivazione; tracce in siero.

Meccanismi d'azione

• Neutralizzazione (blocca legame patogeno/tossina)
• Opsonizzazione (aumenta fagocitosi)
• Attivazione complemento (via classica)
• Citotossicità cellulare anticorpo-dipendente (ADCC)
• Agglutinazione/Precipitazione

Gli anticorpi sono centrali per immunità adattativa, diagnostica (sierologia), e terapeutica (anticorpi monoclonali).