Struttura di Tripsina

tripsina è un enzima avente la funzione di degradare molecole proteiche dietetiche nei loro componenti peptidi e aminoacidi. E 'spesso definito come proteinasi (un enzima proteolitico). Il sistema digestivo, nel suo complesso, agisce con l'assistenza di tre proteinasi primari che comprendono tripsina, pepsina, e chimotripsina. Tutte e tre le proteinasi lavorano insieme per abbattere le proteine.
Molecola
I Fatti

digestione inizia nello stomaco e prosegue nell'intestino tenue, dove si trova la tripsina. L'intestino tenue ha un livello di pH di circa 8, che significa che è leggermente alcalino, ideale per l'attività enzimatica massimale. A 5 gradi Celsius, tripsina (come una polvere secca) è stabile per molti anni.
Introduzione

tripsina è prodotto dal pancreas ed è molto simili nella struttura, nella composizione chimica, e nel meccanismo di azione di chimotripsina, la proteinasi pancreatico principale. In particolare, entrambi gli enzimi contengono residui di istidina (un amminoacido essenziale) e una serina (composto organico), nei siti attivi degli enzimi '.
Struttura

tripsina è formato dalla scissione (o unione) di inattivo trypsinogen precursore (enzimi pancreatici), secondo "Enzimi di Biologia Molecolare", di Michael M. Burrell. Viene quindi attivato da un taglio proteolitico limitato ad un singolo legame peptidico e il processo è catalizzata da numerosi enzimi tra cui proteasi muffe, enterokinase e tripsina stessa. Inoltre, la tripsina è attivo solo contro i legami peptidici molecola proteica che hanno gruppi carbossilici donati dalla aminoacidi arginina e lisina.
Specification

Di tutti gli enzimi proteolitici, tripsina è più restrittivo in termini di numero dei legami chimici che si rompe. In particolare, l'attività della proteasi è limitata alle catene laterali di lisina carichi positivamente e arginina. Inoltre, secondo Burrell, tripsina ha anche la capacità di idrolizzare esteri e ammide legami dei derivati ​​sintetici della lisina ed arginina.
Considerazioni

Nel 1970, tripsina è stato isolato da una varietà di fonti, tra cui alci, balene, elefante marino, i suini, gli esseri umani, e palombo. Ha la capacità di esporre sia esterasi (un enzima che scinde gli esteri in un acido e un acohol) e amidase (un enzima che catalizza reazioni chimiche) attività. Tripsina è inibita da una varietà di composti organofosforici che includono inibitori della tripsina naturale (trovato nel pancreas) e fluorofosfatato diisopropil. Altri inibitori includono fagioli, albume d'uovo e soia. Ione argento è anche un inibitore della tripsina. D'altra parte, l'attivazione della tripsina è stimolata attraverso l'uso di ioni lantanidi.