Protease Attività di Bacillus SP

Tutti gli organismi producono proteasi , che sono enzimi che digeriscono le proteine ​​, utilizzando molecole d'acqua per rompere i legami tra amminoacidi in un processo chiamato idrolisi. Le proteasi sono importanti per proteggere le cellule e degli organismi di invadere agenti patogeni e per la ripartizione delle molecole proteiche per l'energia . Dal momento che la scoperta di nuove specie Bacillus è ancora in corso al momento della pubblicazione , le azioni della maggior parte proteasi sono ancora da chiarire . Bacillus P7

proteasi derivato dal Bacillus specie P7 digerisce una proteina , chiamata caseina , che si trova in ovina o di pecora , il latte . Uno studio pubblicato nel numero di maggio 2011 del "Journal of Science of Food and Agriculture ", ha studiato gli effetti antiossidanti e antimicrobici di proteine ​​della caseina parziali dopo p7 proteolisi , o la scissione della proteina . Lo studio ha trovato che il caseinato ovina parziale inibito la crescita di diverse specie batteriche . Inoltre , gli autori hanno riferito che la proteina parziale ha mostrato attività antiossidante .
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis è l'agente eziologico di antrace , una malattia mortale che colpisce l'uomo e gli animali . Proteasi da B. anthrasis si ritiene di avere un ruolo importante nella progressione di antrace , tuttavia , nessuno di questi enzimi pretesa devono ancora essere ampiamente descritto . Uno studio nel numero di maggio 2011 di " BMC Biochimica " individuati nuovi proteasi derivate dalla B. anthrasis . Gli autori sono stati in grado di identificare le proteasi modificando geneticamente un'altra specie batteriche , Escherichia coli , in modo da poter produrre in massa l'enzima . I ricercatori sono riusciti a esprimere le proteasi antrace in E. coli e sono stati in grado di purificare gli enzimi per scoprire le loro composizioni chimiche . Tuttavia, le loro attività biologiche devono ancora essere descritte .
Bacillus subtillis

L'identificazione delle proteasi e le loro funzioni sono stati il primo tentativo alla fine del 1960 . Nel 1973 , il "Journal of Molecular Biology " ha pubblicato un articolo che descrive le proprietà di una proteasi isolata da subtillis Bacillus , un batterio comune del suolo . Gli autori hanno trovato che la proteasi dalle specie può esistere all'interno o all'esterno dell'organismo , a causa di una singola mutazione attivato dalla temperatura . Il documento si affermava che la proteasi è coinvolto nella scissione di un enzima che unisce gli amminoacidi nella produzione di RNA , chiamato RNA polimerasi . La molecola polimerasi è responsabile della formazione temperatura attivata di spore , forme riproduttive dei batteri .
Bacillus SSR1

una proteasi che scinde una molecola proteica a residuo di acido serina amino è stato isolato da una specie di bacilli di recente scoperta denominati SSR1 . Un articolo apparso nel numero di marzo 2001 del "Processo di Biochimica ", descrisse le proprietà dell'enzima . Gli autori hanno dichiarato che si tratta di una singola proteina , o monomero , e più attivi a pH da 8 a 11 , o in ambienti alcalini . I ricercatori hanno anche scoperto che l'enzima è più attivo in presenza di ioni metallici , o atomi caricati , come ferro , calcio e sodio . Altro che le sue preferenze per il taglio di una proteina in un residuo di serina , poco altro si sa della molecola .